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Ribosome(리보솜) #
리보솜은 1950년대에 루마니아의 세포생물학자인 조지 펄레이드(George Emil Palade)가 전자 현미경을 이용하여 세포를 관찰하던 중에 발견되었다. 리보솜이라는 용어는 1958년 리처드 로버츠에 의하여 붙혀졌다. 세포 소기관 중 하나인 리보솜은 별도의 세포막을 가지고 있지 않으며 세포질에 분포하며 조면소포체의 표면에 부착되어 있다. 고세균, 진정세균, 진핵생물의 리보솜은 다양한 단백질과 RNA로 구성되어있으며 mRNA의 코돈을 번역하여 tRNA에 연결된 아미노산을 배열하여 단백질을 형성하는 기능을 가진다. 단백질 합성의 마지막 단계이기 때문에 분자생물학적으로 중요한 의미를 가지며 구조와 기능이 밝혀진 이후 지금까지 활발하게 연구되어지고 있다.
리보솜의 구조와 생성 #
리보솜은 크기가 다른 두 개의 소단위체(subunit)로 구성되어 있다. 진핵생물은 세포질에서 리보솜의 두 소단위체를 구성하는 단백질을 생성하고, 이 단백질과 리보솜RNA(ribosomal RNA)를 핵에서 결합시켜 소단위체들을 형성한다. 이렇게 생성된 각각의 소단위체는 세포질에서 결합하여 리보솜을 형성한다.
단백질 합성 과정 #
리보솜이 mRNA의 코돈을 인식하여 단백질을 생성하는 과정이 번역과정이다. 번역 과정은 아래와 같이 구성되어 있다.
준비 #
리보솜의 두 개의 단위체가 서로 결합한다. tRNA가 결합할 수 있는 부위가 두 가지 있는데 들어오는 자리를 A자리, 나가는 자리를 P자리라 한다.
초기화 #
소단위체에 mRNA가 결합하고 개시코돈이 확인되어지면 대단위체의 A자리에 메티오닌과 결합한 tRNA가 결합되면서 단백질의 생성이 시작된다.
연장과정 #
- 코돈 인식 : 폴리펩타이드를 달고 있는 P 자리의 tRNA가 코돈에 붙어있다. A 자리에 있는 전령 RNA의 코돈과 상보성을 갖는 안티코돈을 가진 tRNA가 아미노산을 가져와 결합한다.
- 펩타이드 결합 형성 : P 자리에 있는 기존의 폴리펩타이드와 A자리에 있는 새로운 운반 RNA의 아미노산 사이에 펩타이드 결합이 형성된다. 이때 아미노아실 결합이 P자리의 운반 RNA에서 새로운 폴리펩타이드 쪽으로 옮겨간다.
- 변환 : P자리에서 자유로워진 운반 RNA가 빠져나간다. 이제 전령 RNA가 한칸 움직일 수 있게 되고 코돈이 바뀐다.
- 반복 : A자리의 폴리펩타이드-운반 RNA 중합분자가 P자리로 옮겨가면서 A자리가 비워진다. 비워진 A자리에는 바뀐 코돈과 상보적인 운반 RNA가 새롭게 결합된다. 위 과정이 계속 반복되면서 폴리펩타이드 사슬이 길어진다.
종료 #
종결 코돈에 종결 운반 RNA가 결합되면 합성되던 폴리펩타이드가 떨어져 나가면서 단백질 합성이 끝난다.
참고 #
[리보솜(위키백과)] https://ko.wikipedia.org/wiki/%EB%A6%AC%EB%B3%B4%EC%86%9C
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